Literaturnachweis - Detailanzeige
Autor/in | Zweckstetter, Markus |
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Titel | NMR-Spektroskopie. Spionage im Inneren der Moleküle. |
Quelle | In: Praxis der Naturwissenschaften - Chemie in der Schule, 53 (2004) 1, S. 2-7 |
Beigaben | Abbildungen |
Sprache | deutsch |
Dokumenttyp | gedruckt; Zeitschriftenaufsatz |
ISSN | 0177-9516; 1617-5638 |
Schlagwörter | Sachinformation; Protein; Chemie; Computertomografie; Medizin; Magnet; Naturwissenschaften; Absorption; Atom; Magnetisches Feld; Spektroskopie; Anwendung; Verfahren |
Abstract | Strukturuntersuchungen an Proteinen sind elementar für das Verständnis von biologischen Prozessen auf molekularer Ebene. Die Nuklearmagnetische Resonanz (NMR)-Spektroskopie ist die einzige Methode, mit der Informationen über die Struktur und Dynamik von Proteinen, Potein-Protein-Substrat-Komplexen in wässriger Umgebung mit atomarer Auflösung gewonnen werden können. Heute findet die Magnetische Resonanz eine Vielzahl von Anwendungen in der nicht-invasiven Medizin (Magnetresonanz-Tomografie) und ist in nahezu allen Zweigen der Chemie vertreten. Die zunehmende Bedeutung dieser Analysenmethode wurde 2002 durch die Verleihung des Nobelpreises in Chemie an Kurt Wüthrich gewürdigt und 2003 an Lauterbur und Mansfield. (Orig.). |
Erfasst von | Landesinstitut für Schule, Soest |
Update | 2005_(CD) |